Molekuláris biológia III.

Szerző

Lektor

'Bálint Miklós: Molekuláris biológia III. ' összes példány

Kiadó:	Nemzeti Tankönyvkiadó
Kiadás helye:	Budapest
Kiadás éve:	2002
Kötés típusa:	Fűzött kemény papírkötés
Oldalszám:	445 oldal
Sorozatcím:
Kötetszám:
Nyelv:	Magyar
Méret:	29 cm x 21 cm
ISBN:	963-19-2514-5
Megjegyzés:	Fekete-fehér ábrákkal illusztrálva. Tankönyvi száma: 42572.

Értesítőt kérek a kiadóról

A beállítást mentettük,
naponta értesítjük a beérkező friss
kiadványokról

Fülszöveg

A Molekuláris biológia III. kötete folytatása a már megjelent I-II. köteteknek (Műszaki Könyvkiadó, 2000), de igyekszik önállóan is érthető ismereteket adni. Az első két kötetben főleg a DNS és RNS szerkezetéről, szintéziséről, a génkifejeződés szabályozásáról, valamint a géneknek a fehérjékbe történő átírásáról volt szó. A jelen III. kötet viszont a fehérjék szerkezetével, valamint a fehérjék, enzimek működési mechanizmusával foglalkozik. Ezért itt kerül sor pl. az immunfelismerés molekulái, a véralvadás mechanizmusa, az enzimműködés módjai és regulációja, a neurotranszmisszió, a hormonok hatásmódja, a sejtszaporodás regulációja, a rákképződés, a fehérjék evolúciója stb. témakörökre.
Legújabban számos élőlény, köztük az ember genetikai állományának teljes kétdimenziós struktúrája (DNS-bázissorendje vagy szekvenciája) vált ismertté. Ennek során több olyan gén került felfedezésre, aminek fehérjetermékét nem ismerjük. Ezért a fehérjék szerkezetének és funkciójának kutatása, a... Tovább

Tartalom

Molekuláris fiziológia	13
A véralvadás	15
A molekuláris fiziológia, bevezetés	17
A véralvadásról általában	17
A fibrinogén -> fibrin átalakulás	19
A fibrinalvadék keresztkötése, a fibrinstabilizáló faktor	22
A trombin aktiválódása, a K-vitamin szerepe	22
A trombin B-lánca és a tripszin (valamint a kimotripszin és az elasztáz) nagyfokú homológiát mutat	23
A hemofília (vérzékenység) oka a véralvadás korai történéseinek hibájában keresendő	24
Az antihemofíliás faktort ma már rekombináns DNS-technika révén állítják elő	24
A trombint és a többi szerinproteáz jellegű fehérjéjét az antitrombin-III irreverzíbilisen gátolja	25
A fibrinalvadékot a plazminenzim oldja fel	25
Az immunfelismerés molekulái	27
Az immunfelismerés molekulái, bevezetés	29
Az immunválasz sejtjei	29
A celluláris immunrendszer	29
A humorális immunrendszer	31
Az autoimmunitás kiküszöbölése	32
Az antitestek struktúrája	33
Az immunglobulinok funkcionális részei proteolízissel izolálhatók	35
Az immunglobulinok könnyű és nehéz láncai konstans és variábilis régiókból épülnek fel	35
A monoklonális antitestek	37
Az antitestek kötőhelye hasonlít az enzimek aktív centrumához	37
Az immunglobulinok szekvenciahomológiát mutató egységei (doménjei) hasonló térszerkezetűek	39
Az antigénkötő hely komplementer módon megfelel a számára specifikus antigének	41
Az antitestek sokféleségének magyarázata	41
A szomatikus rekombináció meglétének bizonyítéka	42
A V-, J- és D-gének helyspecifikus rekombinációja	45
Variációszámítások egérre	46
A könnyű és nehéz Ig-láncok mRNS-ének és génjeinek finomabb szerkezete	47
A szomatikus hipemutáció tovább növeli az antitestek sokféleségét	49
Az antitestgének transzkripciós kontrollja	49
A membránkötött és szekretált immunglobulin keletkezése a nehéz láncok változtatása révén (alternatív splicing) valósul meg	49
A különböző immunglobulin-osztályok keletkezése	49
A T-sejt-receptorok	52
A fő hisztokompatibilitási komplex, MHC-fehérjék (Major Histocompatibility Complex) (A szöveti összeférhetőségért felelős fő fehérjék)	53
Az MHC II. fehérjék	53
Az MHC-fehérjék nagyfokú polimorfizmusa	53
A komplementrendszer	54
A klasszikus útvonal az antitest-antigén-komplex aktiválja	56
A felismerőegység (C1)	56
Az aktiválóegység	56
A membránt megtámadó komplex	58
Az alternatív útvonal az antitesttől és termelésétől függetlenül valósul meg	59
A komplementrendszer regulációja	59
A T-sejt-receptor csak az MHC-molekulákkal asszociált antigének ismeri fel	59
A helper T-sejt-receptor csak az MHC II-höz kapcsolt antigéndarabot ismeri fel	61
Az immunrendszer regulációja a sejtek közötti hírközlés révén	62
Az immunglobulinok szupercsaládja olyan fehérjékből áll, amelyek a sejtek közötti jelátadásban - szignál transzdukcióban - vesznek részt	62
Az immunrendszer rendellenes működése számos betegség okozója	63
Hogyan működik az immunrendszer "saját" - "idegen" felismerő (radar-) rendszere	63
Természetes autoimmunitás (antiortodox álláspont)	64
Gyógyítási lehetőségek az immunrendszer révén	64
A citokinek felhasználása a gyógyászatban	69
Az interleukinok használata a medicinában	70
Az immundiffúzió	70
Az immunelektroforézis	71
Az ELISA-teszt	71
A western blotting vagy immunoblotting	71
A radioimmunassay (RIA)	72
A fluoreszcens mikroszkópia	74
Molekuláris motorok	75
Bevezetés	77
A gerinc harántcsíkoltizom-kontrakció alapja a vastag és a vékony filamentumok fehérjéinek kölcsönhatása	77
A vastag (miozin- vagy A-) és a vékony (aktin- vagy I-) filamentumok egymáson csúsznak el az izomkontrakció és relaxáció során	77
A miozinmolekulának ATP-áz-aktivitásuk és aktinkötő képességük van	80
A miozinnak két globuláris feje és az ezekhez kapcsolódó hosszú, két alfa-helikális, egymásra tekeredő szuperhelikális régiója van	81
A G-aktin monomerek polimerizátuma, az F-aktin az I-sáv fő filamentuma	84
A miozin- és az aktinfilamentumok polaritása a szarkomer közepétől, illetve a Z-korongoktól számítva ellentétes. Ez a topológiai alapja a csúszó filamentumon alapuló izomkontrakciós elképzeléseknek	85
A miozin S1-részében bekövetkező konformációváltozás képezi az izomkontrakció munkaütemét	85
A miozinnal burkolt gyöngyöcskék egy irányban mozognak az orientált aktinfilamentumokon	89
A tropomiozin és a troponin fehérjék közvetítése révén regulálja a Ca2+ a harántcsíkolt izom kontrakcióját	91
Az idegimpulzus szabadítja fel a Ca2+-ot a szarkoplazmatikus retikulumból	93
A gerinces harántcsíkoltizom-miozinja könnyű láncainak szerepe az izomkontrakcióban	95
Egyéb kontrakciót reguláló folyamatok	95
A simaizom-kontrakciót is a Ca2+ regulálja	95
Az aktin és a miozin majdnem minden eukariótasejtben fontos szerepet játszik	96
Az aktin ún. mikrofilamentumokat képez a nemizom-sejtekben Az intermedier filamentumok és a mikrotubulusok	99
A mikrofilamentumok (akrtin) tulajdonságai	100
A mikrotubulusok révén létrejövő mozgás	101
A tubulin és a mikrotubulusok tulajdonságai	103
Mitózist gátló alkaloidok	104
A mikrotubulusok és a mitózis	105
Az intracelluláris transzport	107
A bakteriális ostorok szerkezete és működése	107
A baktériumok ostorainak mozgását protonáramlás biztosítja	107
A sejtek közötti és sejten belüli jeltovábbítás	109
A hormonok hatásának molekuláris alapjai	111
Az adrenalin és glukagon hatásmódjának felderítése	111
Az adrenalin hatásmechanizmusa jól példázza a cAMP-n keresztül ható hormonok működési módját	114
Az alfa- és béta-adrenergreceptorok, agonisták, antagonisták, a kompetitív antagonizmus elve	115
A cAMP hatásmechanizmusa	117
Sok más molekula jelzését nem a cAMP, hanem az ún. inozitol-foszfolipid kaszkádrendszer juttatja be a sejt belsejébe	119
Az inozitol-triszfoszfát a sejten belüli Ca2+-raktárak csatornáit nyitja meg	119
A diacil-glicerol a protein-kináz-C-t (PKC) aktiválja, ami számos fehérjét foszforilál	120
A héthélixes receptorok és a G-fehérjék szerepe a szignál transzdukcióban	120
A cAMP-n, a cGMP-n, IP3-on, DG-n kívül a Ca2+ szintén második hírvivő (second messenger) a szignál transzdukciós folyamatokban	121
A Ca2+-kötő fehérjék általános szerkezeti eleme az ún. EF-kézmotívum	122
A tirozil-kinázok révén működő hormonok	124
A monomer tirozil-kináz-receptorok a ligandum indukálta dimerizáció következtében aktiválódnak	126
Az aktivált tirozil-kináz-receptorokat (TKR) az ún. SH2 konzervatív régiót tartalmazó célfehérjék ismerik fel	126
A szteroid hormonok, a tiroidhormonok, a retinoidok és a D-vitamin a génkifejeződés regulációja révén hatnak	129
Az eikozanoid hormonszerű intracelluláris mediátorok: prosztaglandinok, tromboxánok, prosztaciklinek, leukotriének	131
Az aszpirin gátolja a ciklooxigenázt, ezáltal megakadályozza a prosztaglandinok szintézisét	131
A kemotaxis, látás, szaglás	135
A jeltovábbítás néhány ismertebb módja: kemotaxis, látás, szaglás	137
A kemotaxis (mint a legegyszerűbb érzékelőrendszer)	137
A plazmamembrán négyfajta kemoreceptor fogja fel a környezet jeleit	138
Az ostor forgásirányát egy receptor által bekapcsolt foszforilációs kaszkád szabályozza	140
A kemotaktikus stimulushoz adaptálódni képes a baktérium. Ez a kempreceptorok reverzíbilis metilációja révén valósul meg	141
A prokarióták mozgása eukariótákban	143
A látás molekuláris mechanizmusa	143
A pálcikasejtek fotoreceptor-molekulája a rodopszin. Ez a hét transzmembránhélixet tartalmazó receptorcsalád tajga	145
A fényinger hatására a 11-cisz-retinal fotoizomerizáción megy keresztül	146
A fotoaktivált rodopszin G-fehérje-kaszkádot aktivál, ami a cGMP hidrolízisét eredményezi	147
A ciklikus GMP nagy koncentrációja nyitva, kis koncentrációja zárva tartja a Na+-csatornákat	149
A fényindukált Ca2+-csökkenés szabályozza az adaptációt és a nyugalmi állapot helyreállítását	150
A színlátást háromféle csapsejt teszi lehetővé	151
A szaglás molekuláris alapjai	152
A neurotranszmisszió	155
A neurotranszmisszió, ioncsatornák, sejtek közötti csatornák. Az acetilkolinreceptor-ioncsatorna mint az idegsejtek közötti kommunikáció egyik példája	157
Az ecetilkolinreceptor-alegységek egy pórust alakítanak ki	158
A tapadó fogó (patch clamp) vezetőképességi mérések révén egyetlen csatorna aktivitása is megfigyelhető	159
Acetilkolin-receptor kifejezése Xenopus oocitában	159
Két acetilkolin-molekula kötődése időlegesen nyitja ki a kationszeletív pórust	161
Az akciós potenciál kialakulása és terjedése a Na- és K-ionok átmeneti premeabilitásváltozásán alapszik	163
A tetrodotoxin és a szaxitoxin specifikusan a Na+-csatornákhoz kötődnek	164
Az izolált Na+-csatornák in vitro rekonstrukciója lipid kettős rétegben	165
A Na+-csatorna négy ismétlődő egysége egy nagyon specifikus csatornát alakít ki	165
Négy pozitív költésű transzmembránhélix érzékeli a feszültség változását	169
A K+-csatornák szintén S4-szegmenseket tartalmaznak, úgy mint a Na+-csatornák	170
A K+-csatornák rendkívüli szelektívek	170
A K+-csatorna inaktiválódása elzáródás révén jön létre: a golyó és zsineg modell	172
Egyéb neurotranszmitterek	173
A neuropeptidek	174
Két különleges biológiai messenger, a NO és a CO	175
A sejtek közötti csatornák, rés-kapcsolatok (gap junction-ok) ionok és kisebb molekulák sejtek közötti áramlását teszik lehetővé	176
A membráncsatornák általános jellemzése	178
A sejtszaporodás regulációja, a rákképződés	179
A sejtszaporodás regulációja és a rák, bevezetés	181
A normális sejtszaporodás regulációja, a sejtciklus	182
A rákos és normál sejtek néhány különbsége	185
A rákot karcinogén kemikáliák, sugárzások és vírusok idézik elő	186
Bizonyos retrovírusok rákot okoznak	186
A virális onkogének a polipeptid jellegű növekedési faktorok és hormonok hatását utánozzák	188
Mik azok a specifikus genetikai változások, amik malignus átalakuláshoz vezetnek?	190
A tumorszuppresszor (antionkogén) pRb bizonyos transzkripciós faktorokhoz kötődve fejti ki hatását	191
A p53 egy olyan DNS-hez kötődő transzkripciót aktiváló fehérje, ami a genom integritását ellenőrzi	191
Számos rákféleséget a DNS-hibajavítás hiánya okoz	192
A potenciális karcinogének a baktériumok mutagenezise révén mutathatók ki (Bruce Ames-teszt)	193
Néhány szó a programozott sejthalálról, az apoptózisról	194
A fehérjék	197
A fehérjék szerkezetének alapjai	199
A fehérjék kutatása, bevezetés	201
Az aminosavak általános tulajdonságai	201
A peptidkötés	201
Az aminosavak csoportosítása	204
Az aminosavak sav-bázis tulajdonságai	205
A fehérjék sav-bázis tulajdonságai	206
Az aminosavak nómenklatúrája peptidekben, fehérjékben	207
Az aminosavak optikai aktivitása	207
A Fischer-féle konvenció	208
A diasztereomerek kémiailag és fizikailag megkülönböztethetők	210
Az ún. RS-rendszer (R=rectus=jobgra, S=sinister=balra)	210
A biokémia és a kiralitás	211
A nem standard aminosavak	211
Az aminosavak speciális szerepei	213
A fehérjék alapvető izolálási, tisztítási és vizsgálati módszerei	215
Bevezetés	217
Adott fejhérje izolálásra hogyan válasszuk ki a megfelelő objektumot?	217
Az izolálandó fehérje oldatba vitele	218
Az izolálandó fehérje stabilizálása és kimutatása	28
A fehérjék izolálásának általános stratégiája	219
A fehérjék kisózása	219
A szerves oldószerek hatása, a Ph és a kristályosítás	221
A fehérjék izolálása a különféle kromatográfiák által	222
Az elektroforézisről általában	233
Az ultracentrifugás módszer	236
A fehérjék molekulatömegének meghatározása tömegspektrometria révén	240
A fehérjék kovalens struktúrája	241
Bevezetés	243
A primer struktúra és meghatározása	243
A végcsoport-analízis, az Edman-féle lebontás	244
A diszulfidhidak hasítása, a fehérjék denaturálása	246
A polipeptidláncok izolálása, tisztítása és aminosav-analízise	247
A peptidláncok specifikus hasítása	248
A szekcenciameghatározás	251
A peptidframgentumok sorba állítása átfedő peptidek révén	251
A diszulfidhidak helyének meghatározása	251
Fehérjeszekvenálás tömegspektrometria révén	252
A fehérje- és a nukleinsav-szekvenálás összehasonlítása	253
A fehérjék kovalens kémiai modifikációja	254
Az aminosav-szekvenciák természete	259
A különböző szervezetekből izolált homológ fehérjék aminosav-szekvenciája is homológiát mutat	260
A különféle fehérjék a rájuk nézve jellemző sebességgel fejlődnek	262
A génduplikáció és az evolúció	264
A polipeptidek laboratóriumi (invitro) szintézise	266
A fehérjék háromdimenziós szerkezete, a kialakulás dinamikája, a struktúrák evolúciója	271
Bevezetés	273
A szekunder struktúra	273
A fibrózus fehérjék	283
A globuláris fehérjék tercier struktúrája	292
A tercier struktúra fő vizsgálati módszerei	292
A fehérjék térszerkezetének vizsgálata magmágneses rezonancia (nuclear magnetic resonance: NMR) spektroszkóia segítségével	297
A fehérjék stabilitása, a szerkezetet fenntartó erők	301
A kvaterner (negyedleges) struktúra	308
A fehérjék felgombolyodásának dinamikája és strukturális evolúciója	311
Bevezetés	313
A fehérjék felgombolyodása nem véletlenszerű folyamatok sokasága	313
A laza gombolyag már natív másodlagos struktúrarészleteket tartalmaz a feltekeredés korai fázisában is	314
Az aminosav-oldalláncok különböző készséget mutatnak az alfa-hélix, béta-fordulat képzésére	315
A lizozim- és a tripszininhibitor felgombolyodási módja, szubdomének szerepe	320
A fehérjék felgombolyodását segítő fehérjék; izomerázok, dajkafehérjék	322
A fehérjék strukturális evolócuója	324
A fehérjék struktúrájának jóslása aminosav-szekvencia alapján, számítások révén	326
A fehérjék dinamikája	329
A mioglobin és a hemoglobin működése	333
Bevezetés	335
Az oxigént a hem prosztetikus csoport köti mind a mioglobin, mint a hemoglobin esetén	335
A mioglobin szerkezete és működése	336
A hemcsoport körüli apoláris környezet szerepe az O2-kötésben	337
A szénmonoxid kötése és a disztális histidin szerepe	339
A hemoglobin szerkezete	340
A mioglobin és a hemoglobin működése	342
A hemoglobin O2-, CO2-, H+-, BPG-kötési mechanizmusa	346
A hemoglobinban megnyilvánuló allosztériás hatások értelmezési lehetőségei: a szekvenciális és a szinkron modellek	350
Az első molekuláris szinten magyarázható betegség, a sarlósejtes vérszegénység	351
A hemoglobinmolekula különféle defektusai	357
A hemoglobinszintézis hibái, a thalasszémiák	357
Az enzimek	361
Az enzimek működéséenk és kinetikájának alapjai	363
Bevezetés	365
A biokémikusok által leggyakrabban használt "szabadenergia" fogalma	367
A standard szabadenergia-változás és az egyensúlyi konstans összefüggése	368
Az enzimek az ún. átmeneti állapotok (transzition states) stabilizálása révén gyorsítják a kémiai reakciók egyensúlyának beállását	370
Az enzim-szubsztrát reakció, az enzimek aktív centruma	371
A Michaelis-Menten-féle enzimkinetika	374
Az enzimek specifikus gátlása	380
Az átmenetiállapot- (transzition state) analóg vegyületek kitűnő ezniminhibitorok lehetnek, az abzimek	384
Az enzimek katalízisének módjai	387
Bevezetés	389
Az általános sav-bázis-katalízis	389
A kovalens intermedier kialakulása a katalízis során	391
A fémionok részvételével lejátszódó katalízis	393
Elektrosztatikus kölcsönhatások révén létrejövő katalízis	393
A katalízis proximitás (közelség) és orientációs (megfelelő helyzet) hatások alapján	394
Az átmeneti állapotot képviselő vegyületet az enzim aktív centruma nagy affinitással köti	395
A kimotripszin működésének reakciómechanizmsa	396
A pepszin működésének reakciómechanizmusa	401
Az enzimek regulációjának módjai	407
Bevezetés	409
Az aszpartát-transzkarbamoiláz (ACT-áz) enzim jellemzése	409
Az aszpartát-transzkarbamoiláz (ACT-áz) enzim allosztériás szabályozása	414
A foszforiláció mint kovalens modifikáció, szintén a célfehérjék aktivitását szabályozza	417
Specifikus proteolízis is aktiválhat enzimeket	420
A kimotripszinogén aktiválása	421
A tripszinogén aktiválása	423
A pepszinogén aktiválása	423
proteolitikus eznimek specifikus inhibitorai, a pankréásztripszin-inhibitor és az alfa1-antitripszin	424
Irodalomjegyzék	425
Név- és tárgymutató	427

Témakörök

Természettudomány > Kémia > Társtudományok > Biológia
Természettudomány > Biológia > Biológia, általános > Sejtbiológia
Természettudomány > Biológia > Biológia, általános > Tankönyv > Egyéb
Természettudomány > Biológia > Biológia, általános > Társtudományok > Egyéb
Tankönyvek, jegyzetek, szöveggyűjtemények > Természettudományok > Biológia > Egyéb

Bálint Miklós

Bálint Miklós műveinek az Antikvarium.hu-n kapható vagy előjegyezhető listáját itt tekintheti meg: Bálint Miklós könyvek, művek

Megvásárolható példányok

Nincs megvásárolható példány
A könyv összes megrendelhető példánya elfogyott. Ha kívánja, előjegyezheti a könyvet, és amint a könyv egy újabb példánya elérhető lesz, értesítjük.

Előjegyzem