| Molekuláris fiziológia | 13 |
| A véralvadás | 15 |
| A molekuláris fiziológia, bevezetés | 17 |
| A véralvadásról általában | 17 |
| A fibrinogén -> fibrin átalakulás | 19 |
| A fibrinalvadék keresztkötése, a fibrinstabilizáló faktor | 22 |
| A trombin aktiválódása, a K-vitamin szerepe | 22 |
| A trombin B-lánca és a tripszin (valamint a kimotripszin és az elasztáz) nagyfokú homológiát mutat | 23 |
| A hemofília (vérzékenység) oka a véralvadás korai történéseinek hibájában keresendő | 24 |
| Az antihemofíliás faktort ma már rekombináns DNS-technika révén állítják elő | 24 |
| A trombint és a többi szerinproteáz jellegű fehérjéjét az antitrombin-III irreverzíbilisen gátolja | 25 |
| A fibrinalvadékot a plazminenzim oldja fel | 25 |
| Az immunfelismerés molekulái | 27 |
| Az immunfelismerés molekulái, bevezetés | 29 |
| Az immunválasz sejtjei | 29 |
| A celluláris immunrendszer | 29 |
| A humorális immunrendszer | 31 |
| Az autoimmunitás kiküszöbölése | 32 |
| Az antitestek struktúrája | 33 |
| Az immunglobulinok funkcionális részei proteolízissel izolálhatók | 35 |
| Az immunglobulinok könnyű és nehéz láncai konstans és variábilis régiókból épülnek fel | 35 |
| A monoklonális antitestek | 37 |
| Az antitestek kötőhelye hasonlít az enzimek aktív centrumához | 37 |
| Az immunglobulinok szekvenciahomológiát mutató egységei (doménjei) hasonló térszerkezetűek | 39 |
| Az antigénkötő hely komplementer módon megfelel a számára specifikus antigének | 41 |
| Az antitestek sokféleségének magyarázata | 41 |
| A szomatikus rekombináció meglétének bizonyítéka | 42 |
| A V-, J- és D-gének helyspecifikus rekombinációja | 45 |
| Variációszámítások egérre | 46 |
| A könnyű és nehéz Ig-láncok mRNS-ének és génjeinek finomabb szerkezete | 47 |
| A szomatikus hipemutáció tovább növeli az antitestek sokféleségét | 49 |
| Az antitestgének transzkripciós kontrollja | 49 |
| A membránkötött és szekretált immunglobulin keletkezése a nehéz láncok változtatása révén (alternatív splicing) valósul meg | 49 |
| A különböző immunglobulin-osztályok keletkezése | 49 |
| A T-sejt-receptorok | 52 |
| A fő hisztokompatibilitási komplex, MHC-fehérjék (Major Histocompatibility Complex) (A szöveti összeférhetőségért felelős fő fehérjék) | 53 |
| Az MHC II. fehérjék | 53 |
| Az MHC-fehérjék nagyfokú polimorfizmusa | 53 |
| A komplementrendszer | 54 |
| A klasszikus útvonal az antitest-antigén-komplex aktiválja | 56 |
| A felismerőegység (C1) | 56 |
| Az aktiválóegység | 56 |
| A membránt megtámadó komplex | 58 |
| Az alternatív útvonal az antitesttől és termelésétől függetlenül valósul meg | 59 |
| A komplementrendszer regulációja | 59 |
| A T-sejt-receptor csak az MHC-molekulákkal asszociált antigének ismeri fel | 59 |
| A helper T-sejt-receptor csak az MHC II-höz kapcsolt antigéndarabot ismeri fel | 61 |
| Az immunrendszer regulációja a sejtek közötti hírközlés révén | 62 |
| Az immunglobulinok szupercsaládja olyan fehérjékből áll, amelyek a sejtek közötti jelátadásban - szignál transzdukcióban - vesznek részt | 62 |
| Az immunrendszer rendellenes működése számos betegség okozója | 63 |
| Hogyan működik az immunrendszer "saját" - "idegen" felismerő (radar-) rendszere | 63 |
| Természetes autoimmunitás (antiortodox álláspont) | 64 |
| Gyógyítási lehetőségek az immunrendszer révén | 64 |
| A citokinek felhasználása a gyógyászatban | 69 |
| Az interleukinok használata a medicinában | 70 |
| Az immundiffúzió | 70 |
| Az immunelektroforézis | 71 |
| Az ELISA-teszt | 71 |
| A western blotting vagy immunoblotting | 71 |
| A radioimmunassay (RIA) | 72 |
| A fluoreszcens mikroszkópia | 74 |
| Molekuláris motorok | 75 |
| Bevezetés | 77 |
| A gerinc harántcsíkoltizom-kontrakció alapja a vastag és a vékony filamentumok fehérjéinek kölcsönhatása | 77 |
| A vastag (miozin- vagy A-) és a vékony (aktin- vagy I-) filamentumok egymáson csúsznak el az izomkontrakció és relaxáció során | 77 |
| A miozinmolekulának ATP-áz-aktivitásuk és aktinkötő képességük van | 80 |
| A miozinnak két globuláris feje és az ezekhez kapcsolódó hosszú, két alfa-helikális, egymásra tekeredő szuperhelikális régiója van | 81 |
| A G-aktin monomerek polimerizátuma, az F-aktin az I-sáv fő filamentuma | 84 |
| A miozin- és az aktinfilamentumok polaritása a szarkomer közepétől, illetve a Z-korongoktól számítva ellentétes. Ez a topológiai alapja a csúszó filamentumon alapuló izomkontrakciós elképzeléseknek | 85 |
| A miozin S1-részében bekövetkező konformációváltozás képezi az izomkontrakció munkaütemét | 85 |
| A miozinnal burkolt gyöngyöcskék egy irányban mozognak az orientált aktinfilamentumokon | 89 |
| A tropomiozin és a troponin fehérjék közvetítése révén regulálja a Ca2+ a harántcsíkolt izom kontrakcióját | 91 |
| Az idegimpulzus szabadítja fel a Ca2+-ot a szarkoplazmatikus retikulumból | 93 |
| A gerinces harántcsíkoltizom-miozinja könnyű láncainak szerepe az izomkontrakcióban | 95 |
| Egyéb kontrakciót reguláló folyamatok | 95 |
| A simaizom-kontrakciót is a Ca2+ regulálja | 95 |
| Az aktin és a miozin majdnem minden eukariótasejtben fontos szerepet játszik | 96 |
| Az aktin ún. mikrofilamentumokat képez a nemizom-sejtekben Az intermedier filamentumok és a mikrotubulusok | 99 |
| A mikrofilamentumok (akrtin) tulajdonságai | 100 |
| A mikrotubulusok révén létrejövő mozgás | 101 |
| A tubulin és a mikrotubulusok tulajdonságai | 103 |
| Mitózist gátló alkaloidok | 104 |
| A mikrotubulusok és a mitózis | 105 |
| Az intracelluláris transzport | 107 |
| A bakteriális ostorok szerkezete és működése | 107 |
| A baktériumok ostorainak mozgását protonáramlás biztosítja | 107 |
| A sejtek közötti és sejten belüli jeltovábbítás | 109 |
| A hormonok hatásának molekuláris alapjai | 111 |
| Az adrenalin és glukagon hatásmódjának felderítése | 111 |
| Az adrenalin hatásmechanizmusa jól példázza a cAMP-n keresztül ható hormonok működési módját | 114 |
| Az alfa- és béta-adrenergreceptorok, agonisták, antagonisták, a kompetitív antagonizmus elve | 115 |
| A cAMP hatásmechanizmusa | 117 |
| Sok más molekula jelzését nem a cAMP, hanem az ún. inozitol-foszfolipid kaszkádrendszer juttatja be a sejt belsejébe | 119 |
| Az inozitol-triszfoszfát a sejten belüli Ca2+-raktárak csatornáit nyitja meg | 119 |
| A diacil-glicerol a protein-kináz-C-t (PKC) aktiválja, ami számos fehérjét foszforilál | 120 |
| A héthélixes receptorok és a G-fehérjék szerepe a szignál transzdukcióban | 120 |
| A cAMP-n, a cGMP-n, IP3-on, DG-n kívül a Ca2+ szintén második hírvivő (second messenger) a szignál transzdukciós folyamatokban | 121 |
| A Ca2+-kötő fehérjék általános szerkezeti eleme az ún. EF-kézmotívum | 122 |
| A tirozil-kinázok révén működő hormonok | 124 |
| A monomer tirozil-kináz-receptorok a ligandum indukálta dimerizáció következtében aktiválódnak | 126 |
| Az aktivált tirozil-kináz-receptorokat (TKR) az ún. SH2 konzervatív régiót tartalmazó célfehérjék ismerik fel | 126 |
| A szteroid hormonok, a tiroidhormonok, a retinoidok és a D-vitamin a génkifejeződés regulációja révén hatnak | 129 |
| Az eikozanoid hormonszerű intracelluláris mediátorok: prosztaglandinok, tromboxánok, prosztaciklinek, leukotriének | 131 |
| Az aszpirin gátolja a ciklooxigenázt, ezáltal megakadályozza a prosztaglandinok szintézisét | 131 |
| A kemotaxis, látás, szaglás | 135 |
| A jeltovábbítás néhány ismertebb módja: kemotaxis, látás, szaglás | 137 |
| A kemotaxis (mint a legegyszerűbb érzékelőrendszer) | 137 |
| A plazmamembrán négyfajta kemoreceptor fogja fel a környezet jeleit | 138 |
| Az ostor forgásirányát egy receptor által bekapcsolt foszforilációs kaszkád szabályozza | 140 |
| A kemotaktikus stimulushoz adaptálódni képes a baktérium. Ez a kempreceptorok reverzíbilis metilációja révén valósul meg | 141 |
| A prokarióták mozgása eukariótákban | 143 |
| A látás molekuláris mechanizmusa | 143 |
| A pálcikasejtek fotoreceptor-molekulája a rodopszin. Ez a hét transzmembránhélixet tartalmazó receptorcsalád tajga | 145 |
| A fényinger hatására a 11-cisz-retinal fotoizomerizáción megy keresztül | 146 |
| A fotoaktivált rodopszin G-fehérje-kaszkádot aktivál, ami a cGMP hidrolízisét eredményezi | 147 |
| A ciklikus GMP nagy koncentrációja nyitva, kis koncentrációja zárva tartja a Na+-csatornákat | 149 |
| A fényindukált Ca2+-csökkenés szabályozza az adaptációt és a nyugalmi állapot helyreállítását | 150 |
| A színlátást háromféle csapsejt teszi lehetővé | 151 |
| A szaglás molekuláris alapjai | 152 |
| A neurotranszmisszió | 155 |
| A neurotranszmisszió, ioncsatornák, sejtek közötti csatornák. Az acetilkolinreceptor-ioncsatorna mint az idegsejtek közötti kommunikáció egyik példája | 157 |
| Az ecetilkolinreceptor-alegységek egy pórust alakítanak ki | 158 |
| A tapadó fogó (patch clamp) vezetőképességi mérések révén egyetlen csatorna aktivitása is megfigyelhető | 159 |
| Acetilkolin-receptor kifejezése Xenopus oocitában | 159 |
| Két acetilkolin-molekula kötődése időlegesen nyitja ki a kationszeletív pórust | 161 |
| Az akciós potenciál kialakulása és terjedése a Na- és K-ionok átmeneti premeabilitásváltozásán alapszik | 163 |
| A tetrodotoxin és a szaxitoxin specifikusan a Na+-csatornákhoz kötődnek | 164 |
| Az izolált Na+-csatornák in vitro rekonstrukciója lipid kettős rétegben | 165 |
| A Na+-csatorna négy ismétlődő egysége egy nagyon specifikus csatornát alakít ki | 165 |
| Négy pozitív költésű transzmembránhélix érzékeli a feszültség változását | 169 |
| A K+-csatornák szintén S4-szegmenseket tartalmaznak, úgy mint a Na+-csatornák | 170 |
| A K+-csatornák rendkívüli szelektívek | 170 |
| A K+-csatorna inaktiválódása elzáródás révén jön létre: a golyó és zsineg modell | 172 |
| Egyéb neurotranszmitterek | 173 |
| A neuropeptidek | 174 |
| Két különleges biológiai messenger, a NO és a CO | 175 |
| A sejtek közötti csatornák, rés-kapcsolatok (gap junction-ok) ionok és kisebb molekulák sejtek közötti áramlását teszik lehetővé | 176 |
| A membráncsatornák általános jellemzése | 178 |
| A sejtszaporodás regulációja, a rákképződés | 179 |
| A sejtszaporodás regulációja és a rák, bevezetés | 181 |
| A normális sejtszaporodás regulációja, a sejtciklus | 182 |
| A rákos és normál sejtek néhány különbsége | 185 |
| A rákot karcinogén kemikáliák, sugárzások és vírusok idézik elő | 186 |
| Bizonyos retrovírusok rákot okoznak | 186 |
| A virális onkogének a polipeptid jellegű növekedési faktorok és hormonok hatását utánozzák | 188 |
| Mik azok a specifikus genetikai változások, amik malignus átalakuláshoz vezetnek? | 190 |
| A tumorszuppresszor (antionkogén) pRb bizonyos transzkripciós faktorokhoz kötődve fejti ki hatását | 191 |
| A p53 egy olyan DNS-hez kötődő transzkripciót aktiváló fehérje, ami a genom integritását ellenőrzi | 191 |
| Számos rákféleséget a DNS-hibajavítás hiánya okoz | 192 |
| A potenciális karcinogének a baktériumok mutagenezise révén mutathatók ki (Bruce Ames-teszt) | 193 |
| Néhány szó a programozott sejthalálról, az apoptózisról | 194 |
| A fehérjék | 197 |
| A fehérjék szerkezetének alapjai | 199 |
| A fehérjék kutatása, bevezetés | 201 |
| Az aminosavak általános tulajdonságai | 201 |
| A peptidkötés | 201 |
| Az aminosavak csoportosítása | 204 |
| Az aminosavak sav-bázis tulajdonságai | 205 |
| A fehérjék sav-bázis tulajdonságai | 206 |
| Az aminosavak nómenklatúrája peptidekben, fehérjékben | 207 |
| Az aminosavak optikai aktivitása | 207 |
| A Fischer-féle konvenció | 208 |
| A diasztereomerek kémiailag és fizikailag megkülönböztethetők | 210 |
| Az ún. RS-rendszer (R=rectus=jobgra, S=sinister=balra) | 210 |
| A biokémia és a kiralitás | 211 |
| A nem standard aminosavak | 211 |
| Az aminosavak speciális szerepei | 213 |
| A fehérjék alapvető izolálási, tisztítási és vizsgálati módszerei | 215 |
| Bevezetés | 217 |
| Adott fejhérje izolálásra hogyan válasszuk ki a megfelelő objektumot? | 217 |
| Az izolálandó fehérje oldatba vitele | 218 |
| Az izolálandó fehérje stabilizálása és kimutatása | 28 |
| A fehérjék izolálásának általános stratégiája | 219 |
| A fehérjék kisózása | 219 |
| A szerves oldószerek hatása, a Ph és a kristályosítás | 221 |
| A fehérjék izolálása a különféle kromatográfiák által | 222 |
| Az elektroforézisről általában | 233 |
| Az ultracentrifugás módszer | 236 |
| A fehérjék molekulatömegének meghatározása tömegspektrometria révén | 240 |
| A fehérjék kovalens struktúrája | 241 |
| Bevezetés | 243 |
| A primer struktúra és meghatározása | 243 |
| A végcsoport-analízis, az Edman-féle lebontás | 244 |
| A diszulfidhidak hasítása, a fehérjék denaturálása | 246 |
| A polipeptidláncok izolálása, tisztítása és aminosav-analízise | 247 |
| A peptidláncok specifikus hasítása | 248 |
| A szekcenciameghatározás | 251 |
| A peptidframgentumok sorba állítása átfedő peptidek révén | 251 |
| A diszulfidhidak helyének meghatározása | 251 |
| Fehérjeszekvenálás tömegspektrometria révén | 252 |
| A fehérje- és a nukleinsav-szekvenálás összehasonlítása | 253 |
| A fehérjék kovalens kémiai modifikációja | 254 |
| Az aminosav-szekvenciák természete | 259 |
| A különböző szervezetekből izolált homológ fehérjék aminosav-szekvenciája is homológiát mutat | 260 |
| A különféle fehérjék a rájuk nézve jellemző sebességgel fejlődnek | 262 |
| A génduplikáció és az evolúció | 264 |
| A polipeptidek laboratóriumi (invitro) szintézise | 266 |
| A fehérjék háromdimenziós szerkezete, a kialakulás dinamikája, a struktúrák evolúciója | 271 |
| Bevezetés | 273 |
| A szekunder struktúra | 273 |
| A fibrózus fehérjék | 283 |
| A globuláris fehérjék tercier struktúrája | 292 |
| A tercier struktúra fő vizsgálati módszerei | 292 |
| A fehérjék térszerkezetének vizsgálata magmágneses rezonancia (nuclear magnetic resonance: NMR) spektroszkóia segítségével | 297 |
| A fehérjék stabilitása, a szerkezetet fenntartó erők | 301 |
| A kvaterner (negyedleges) struktúra | 308 |
| A fehérjék felgombolyodásának dinamikája és strukturális evolúciója | 311 |
| Bevezetés | 313 |
| A fehérjék felgombolyodása nem véletlenszerű folyamatok sokasága | 313 |
| A laza gombolyag már natív másodlagos struktúrarészleteket tartalmaz a feltekeredés korai fázisában is | 314 |
| Az aminosav-oldalláncok különböző készséget mutatnak az alfa-hélix, béta-fordulat képzésére | 315 |
| A lizozim- és a tripszininhibitor felgombolyodási módja, szubdomének szerepe | 320 |
| A fehérjék felgombolyodását segítő fehérjék; izomerázok, dajkafehérjék | 322 |
| A fehérjék strukturális evolócuója | 324 |
| A fehérjék struktúrájának jóslása aminosav-szekvencia alapján, számítások révén | 326 |
| A fehérjék dinamikája | 329 |
| A mioglobin és a hemoglobin működése | 333 |
| Bevezetés | 335 |
| Az oxigént a hem prosztetikus csoport köti mind a mioglobin, mint a hemoglobin esetén | 335 |
| A mioglobin szerkezete és működése | 336 |
| A hemcsoport körüli apoláris környezet szerepe az O2-kötésben | 337 |
| A szénmonoxid kötése és a disztális histidin szerepe | 339 |
| A hemoglobin szerkezete | 340 |
| A mioglobin és a hemoglobin működése | 342 |
| A hemoglobin O2-, CO2-, H+-, BPG-kötési mechanizmusa | 346 |
| A hemoglobinban megnyilvánuló allosztériás hatások értelmezési lehetőségei: a szekvenciális és a szinkron modellek | 350 |
| Az első molekuláris szinten magyarázható betegség, a sarlósejtes vérszegénység | 351 |
| A hemoglobinmolekula különféle defektusai | 357 |
| A hemoglobinszintézis hibái, a thalasszémiák | 357 |
| Az enzimek | 361 |
| Az enzimek működéséenk és kinetikájának alapjai | 363 |
| Bevezetés | 365 |
| A biokémikusok által leggyakrabban használt "szabadenergia" fogalma | 367 |
| A standard szabadenergia-változás és az egyensúlyi konstans összefüggése | 368 |
| Az enzimek az ún. átmeneti állapotok (transzition states) stabilizálása révén gyorsítják a kémiai reakciók egyensúlyának beállását | 370 |
| Az enzim-szubsztrát reakció, az enzimek aktív centruma | 371 |
| A Michaelis-Menten-féle enzimkinetika | 374 |
| Az enzimek specifikus gátlása | 380 |
| Az átmenetiállapot- (transzition state) analóg vegyületek kitűnő ezniminhibitorok lehetnek, az abzimek | 384 |
| Az enzimek katalízisének módjai | 387 |
| Bevezetés | 389 |
| Az általános sav-bázis-katalízis | 389 |
| A kovalens intermedier kialakulása a katalízis során | 391 |
| A fémionok részvételével lejátszódó katalízis | 393 |
| Elektrosztatikus kölcsönhatások révén létrejövő katalízis | 393 |
| A katalízis proximitás (közelség) és orientációs (megfelelő helyzet) hatások alapján | 394 |
| Az átmeneti állapotot képviselő vegyületet az enzim aktív centruma nagy affinitással köti | 395 |
| A kimotripszin működésének reakciómechanizmsa | 396 |
| A pepszin működésének reakciómechanizmusa | 401 |
| Az enzimek regulációjának módjai | 407 |
| Bevezetés | 409 |
| Az aszpartát-transzkarbamoiláz (ACT-áz) enzim jellemzése | 409 |
| Az aszpartát-transzkarbamoiláz (ACT-áz) enzim allosztériás szabályozása | 414 |
| A foszforiláció mint kovalens modifikáció, szintén a célfehérjék aktivitását szabályozza | 417 |
| Specifikus proteolízis is aktiválhat enzimeket | 420 |
| A kimotripszinogén aktiválása | 421 |
| A tripszinogén aktiválása | 423 |
| A pepszinogén aktiválása | 423 |
| proteolitikus eznimek specifikus inhibitorai, a pankréásztripszin-inhibitor és az alfa1-antitripszin | 424 |
| Irodalomjegyzék | 425 |
| Név- és tárgymutató | 427 |
Folytatás Microsoft-tal